Protenix

1. 简介

Protenix¹是字节跳动推出的开源模型，基于pytorch复现AlphaFold3模型，功能聚焦于生物分子结构预测，特色体现在性能、方法、数据和开源等多个方面：

• 功能：能够精准预测蛋白质-配体、蛋白质-核酸等多种生物分子的三维结构，还可用于解析复杂的抗体-抗原相互作用结构，为生物和药理研究提供关键的结构信息支撑。
• 性能卓越：在PoseBusters V2等多个基准测试中，针对不同分子类型的结构预测表现优异，超越AF3²、AF2.3和RF2NA等模型，处于行业前沿水平。
• 方法优化：依据AF3描述进行复现，修正模糊步骤与错误，调整置信头架构，提升预测准确性。
• 数据丰富：训练数据涵盖PDB实验结构、AlphaFold2和OpenFold³预测的蛋白质单体结构；提供经大量计算处理的MSA搜索结果及PDB ID与处理数据的映射，方便研究人员使用。
• 完全开源：公开模型权重、推理和训练代码，配备详尽文档，方便研究人员深入研究、复现结果并拓展应用。

目前AbSeek部署的Protenix版本为v0.5.0，性能表现如下图

图 1. Protenix的性能表现

图 2. Protenix添加约束条件后的性能表现

2.参数说明

本工具支持处理多种分子类型，包括蛋白质、DNA、RNA 和小分子。可通过参数 Molecule Type 进行选择。目前仅支持标准氨基酸、标准碱基，以及 SMILES 格式的小分子输入。

点击 Add Sequence 按钮可添加新序列。系统将根据添加顺序，自动以大写字母 A–Z 为链进行编号。

点击 Add Constraints 按钮可添加多种约束类型，包括：

• 残基/原子间距离约束（contact）
• 口袋距离约束（pocket）

请注意，约束设置并非强制性，最终结构以预测输出结果为准。

如需了解更多约束设置的详细说明，请参阅官方文档：https://github.com/bytedance/Protenix/blob/main/docs/infer_json_format.md

3.结果说明

将返回5个预测结构的.cif文件，以及每个结构对应的预测指标.csv文件，以下是核心指标的解释:

指标	英文全称	中文全称	数值范围	关注层级	典型阈值/解读	主要用途
ranking score	ranking score	排序分析	0-1	整体复合物	排名的预测置信度	评估整体置信度
pLDDT	predicted Local Distance Difference Test	预测的局部距离差异测试分数	0–100	残基/原子	≥ 90 极高置信；< 50 低置信	定位无序区、局部分辨率
pTM	predicted Template Modeling score	预测的模板建模得分	0–1	单链/整体复合物	≥ 0.5 折叠基本正确	全局拓扑可靠性
ipTM	interface predicted TM-score	界面预测TM分数	0–1	链间界面	≥ 0.8 高质量对接	复合物链间相互作用
PDE	Predicted Distance Error	预测距离误差	≥ 0 (Å)	残基对	越低越好	局域距离误差预测
GPDE	Global Predicted Distance Error	全局预测距离误差	≥ 0 (Å)	全链/全复合物	越低越好	整体误差宏观比较

4. 参考文献

[1] ByteDance AML AI4Science Team. Protenix - Advancing Structure Prediction Through a Comprehensive AlphaFold3 Reproduction. bioRxiv 2025.01.08.631967. https://doi.org/10.1101/2025.01.08.631967

[2] Abramson, Josh, Jonas Adler, Jack Dunger, Richard Evans, Tim Green, Alexander Pritzel, Olaf Ronneberger, Lindsay Willmore, Andrew J Ballard, Joshua Bambrick, et al. Accurate structure prediction of biomolecular interactions with AlphaFold 3. Nature, 2024, 630(8016):493-500. https://doi.org/10.1038/s41586-024-07148-1

[3] Ahdritz, Gustaf, Nazim Bouatta, Christina Floristean, Sachin Kadyan, Qinghui Xia, William Gerecke, Timothy J O’Donnell, Daniel Berenberg, Ian Fisk, Niccolò Zanichelli, et al. OpenFold: Retraining AlphaFold2 yields new insights into its learning mechanisms and capacity for generalization. Nature Methods, 2024, 21(8):1514-1524. https://doi.org/10.1038/s41592-024-02219-9

[4] Mirdita, Milot, Konstantin Schütze, Yoshitaka Moriwaki, Lim Heo, Sergey Ovchinnikov, and Martin Steinegger. ColabFold: making protein folding accessible to all. Nature methods, 2022, 19(6):679-682. https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1